microscopia crioelettronica individua singoli atomi

Microscopia crioelettronica individua singoli atomi

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Una rivoluzionaria tecnica di microscopia consentirà di sondare il funzionamento delle proteine ​​con dettagli senza precedenti. Infatti, per la prima volta, la microscopia crioelettronica individua singoli atomi in una proteina.

Microscopia crioelettronica individua singoli atomi: la nuova scoperta

Grazie all’utilizzo della microscopia crioelettrica-elettronica (crio-EM), gli studiosi potranno capire in che modo funzionano alcune tipologie di proteine che solitamente sono difficilmente esaminabili attraverso alcune tecniche di imaging. Dunque, si tratta di una scoperta senza precedenti. Quanto scoperto, era stato inizialmente segnalato da due laboratori nel corso del mese di maggio. Inoltre, grazie all’utilizzo del cryo-EM per mappare le forme 3D delle proteine, tale scoperta è stata ulteriormente consolidata.

Dunque, questa “rivoluzione” nell’ambito della microscopia sarà fondamentale per studiare il funzionamento delle proteine in maniera differente rispetto a quanto fatto sino ad ora. In merito alla straordinaria scoperta, è intervenuto Holger Stark. Il biochimico e microscopista elettronico del Max Planck Institute for Biophysical Chemistry di Göttingen, che si trova in Germania, che ha guidato uno dei due studi, avrebbe affermato quanto segue:

“La microscopia crioelettronica, o Cryo-EM, si sta affermando come strumento dominante per la mappatura delle forme 3D delle proteine. Abbiamo raggiunto il limite ultimo nel campo dell’alta risoluzione, non ci sono altre barriere da infrangere”.

Inoltre, John Rubinstein, biologo strutturale dell’Università di Toronto in Canada, avrebbe aggiunto in seguito:

“Ci sono ancora molte domande e molti interrogativi da risolvere, ma questa tecnica pone sicuramente le basi per una concezione diversa della struttura atomica delle proteine. Prima di questa metodologia le proteine venivano osservate solo tramite cristallografia a raggi X, che ricava le strutture dai modelli di diffrazione realizzati dai cristalli proteici colpiti da raggi X”.

Le nuove tecniche spiegate dagli esperti

Cryo-EM è una tecnica che oramai si conosce da decine di anni grazie alla quale è possibile capire la forma di di campioni congelati dal flash. Tuttavia, con le nuove scoperte è stato possibile effettuare una “rivoluzione della risoluzione” che ebbe inizio nel 2013. Con le nuove tecniche, gli studiosi si sono trovati davanti a strutture proteiche più nitide che mai. A quanto pare, tali strutture sono paragonabili a quelle ottenute attraverso la cristallografia a raggi X. I continui progressi hardware e software hanno inevitabilmente migliorato la risoluzione delle strutture crio-EM. Altri esperti che hanno lavorato allo studio hanno affermato:

“Abbiamo testato l’osservazione anche per una forma semplificata di proteina chiamata recettore GABA A. Si trova nella membrana dei neuroni ed è un bersaglio per anestetici, ansiolitici e farmaci di vario genere. Grazie a Cryo-EM, abbiamo potuto osservare dettagli inediti della proteina. Questa nuova tecnica può essere davvero rivoluzionaria nella progettazione di farmaci basati sulla struttura. Credo che teoricamente sarebbe possibile raggiungere risoluzioni ancora più elevate, ma l’enorme quantità di dati che ne deriverebbe renderebbe la procedura molto poco pratica”

In conclusione, Stark avrebbe dichiarato quanto segue:

“Credo che la cristallografia a raggi X manterrà un certo fascino tra gli specialisti. Ovviamente abbiamo pro e contro per ognuno dei metodi di osservazione, e solo il caso specifico ci aiuterà a scegliere di volta in volta, ma anche se alcuni ritengono che stiamo osservando il declino dei raggi X, io sono convinto che le due tecniche potranno convivere”.

Fonte foto: nature.com

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Autore dell'articolo: Redazione Webmagazine24